Wojciech Bal, urodzony 22 czerwca 1963 roku we Wrocławiu, jest uznawanym polskim chemikiem, którego prace koncentrują się na zrozumieniu roli, jaką metale odgrywają w różnorodnych procesach biologicznych. Jego badania wyróżniają się analizą wpływu siły oraz kinetyki wiązania metali do białek na ich funkcjonowanie.
W trakcie swojej kariery naukowej, Bal odkrył i szczegółowo zbadał reakcję hydrolizy wiązania peptydowego, którą katalizuje jon Ni(II). Jego innowacyjne podejście do badań zaowocowało propozycją zmiany paradygmatu w kontekście wewnątrzkomórkowej fizjologii jonów cynkowych, co stanowi istotny wkład w rozwój tej dziedziny.
Obecnie Wojciech Bal pełni rolę profesora w Instytucie Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk. Warto również zauważyć, że jest synem znanego profesora Karola Bala, co świadczy o silnych tradycjach naukowych w jego rodzinie.
Życiorys
W pierwszych latach swojej kariery zawodowej, mgr Wojciech Bal skupił się na badaniach dotyczących interakcji jonów miedziowych, niklowych i cynkowych z oligopeptydami. Prace te były częścią jego rozprawy doktorskiej, którą realizował pod okiem prof. Henryka Kozłowskiego na Wydziale Matematyki, Fizyki i Chemii Uniwersytetu Wrocławskiego.
W ramach swojego doktoratu, w zespole pod przewodnictwem prof. H. Kozłowskiego, badał kompleksy hormonów peptydowych, które są obecne w ludzkim organizmie, a także peptydy modelowe. Celem tych badań była analiza wpływu różnych reszt aminokwasowych na stabilność oraz strukturę powstających kompleksów. W wyniku tych działań, obronił swoją rozprawę doktorską w roku 1991 z wyróżnieniem.
Po obronie pracy doktorskiej przez rok kontynuował badania na Uniwersytecie Wrocławskim, a następnie odbył dwa staże podoktorskie. Pierwszy z nich odbył się w Birkbeck College, University of London, gdzie pod nadzorem prof. Petera J. Sadlera zapoznał się z fundamentalnymi technikami NMR oraz badaniami dotyczącymi interakcji metali z albuminą, najważniejszym białkiem osocza.
Roczny staż w Londynie, który odbył w latach 1992-93, był finansowany w trybie konkursowym przez Royal Society of Chemistry. Po powrocie z Wielkiej Brytanii, Wojciech Bal spędził trzy lata w National Cancer Institute w Frederick, MD, gdzie pod opieką dr Kazimierza S. Kasprzaka zajmował się badaniem mechanizmów molekularnych kancerogenezy związanej z niklem.
W latach 1997-2001 Wojciech Bal wrócił do Uniwersytetu Wrocławskiego, gdzie kontynuował współpracę z grupą dr K. S. Kasprzaka i angażował się w prace badawcze w ramach Wydziału Chemii. Współpracował również z dr Małgorzatą Jeżowską-Bojczuk, badając interakcje jonów miedziowych z aminocukrami oraz aminoglikozydami, a także kontynuował badania dotyczące kompleksów peptydowych z prof. H. Kozłowskim.
W roku 2002, po kilkuletniej współpracy, przeniósł się na pełny etat do Zakładu Biofizyki Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN, gdzie stworzył własną grupę badawczą. Angażował się również w współpracę ze wrocławskimi doktorantami oraz zdobywał nowe talenty do swojego zespołu.
W latach 2004-2010 współpracował również z Centralnym Instytutem Ochrony Pracy, gdzie pełnił rolę konsultanta przy opracowywaniu projektów badawczych. Do dziś Wojciech Bal jest związany z Instytutem Biochemii i Biofizyki PAN, gdzie kieruje Pracownią Chemii Biologicznej Jonów Metali. Od 2020 roku pełni funkcję przewodniczącego Rady Naukowej w tym instytucie.
Dorobek naukowy
W dorobku naukowym profesora Wojciecha Bala znajduje się około 200 publikacji, które stanowią istotny wkład w jego dziedzinę. W trakcie swojej dotychczasowej kariery naukowej Bal skupił się na wyznaczaniu stabilnych wiązań między różnymi kompleksami jonów metali a bioligandami.
Odkrył i szczegółowo zbadał reakcję hydrolizy wiązania peptydowego, która zachodzi przy udziale jonu Ni(II). Jego prace nad tym zagadnieniem wykazują znaczenie tej reakcji dla toksyczności niklu, co jest kluczowe dla zrozumienia wpływu tego metalu na organizmy żywe.
W szczególności, Bal zaproponował nowatorską zmianę paradygmatu dotyczącego wewnątrzkomórkowej fizjologii jonów cynkowych. Dodatkowo, zidentyfikował peptydy z rodziny Aβ, które pełnią rolę ligandów dla jonu Cu(II). Ta praca prowadzi do weryfikowalnej hipotezy dotyczącej ich funkcji fizjologicznej, co otwiera nowe ścieżki badań w tej dziedzinie.
Aktualnie, jego badania koncentrują się na podstawowych mechanizmach zewnątrzkomórkowego transportu miedzi, które mają kluczowe znaczenie dla zrozumienia chorób cywilizacyjnych. Ponadto, profesor Bal prowadzi analizy dotyczące nowych mechanizmów toksyczności nanocząstek srebra, które ulegają rozpuszczeniu w organizmie człowieka, co staje się coraz bardziej aktualnym tematem w kontekście zdrowia publicznego.
Korzystając z bogatej wiedzy w dziedzinie chemii toksykologicznej, stworzył substancję chroniącą przed alergią niklową. Po skutecznej komercjalizacji, preparat ten stał się dostępny dla osób borykających się z tym problemem zdrowotnym. Również, Bal wypromował piętnaścioro doktorantów, dzieląc się swoim doświadczeniem i wiedzą z przyszłym pokoleniem naukowców.
Ponadto, jest współautorem pięciu patentów, co podkreśla jego aktywność innowacyjną i wpływ na rozwój dziedziny nauk chemicznych.
Nagrody
Oto lista nagród przyznanych Wojciechowi Balowi, która odzwierciedla jego liczne osiągnięcia w obszarze nauki oraz badań:
- 1990 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za osiągnięcia badawcze (zespołowa),
- 1992 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za najlepszą rozprawę doktorską,
- 1996 – NIH Fellows Award for Research Excellence,
- 1997 – Nagroda Ministra Edukacji Narodowej za osiągnięcia badawcze (zespołowa),
- 1998 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za osiągnięcia badawcze (zespołowa),
- 1999 – Nagroda Ministra Edukacji Narodowej za osiągnięcia badawcze (zespołowa),
- 1999 – Nagroda III Wydziału PAN za osiągnięcia badawcze w chemii,
- 2000 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za osiągnięcia badawcze,
- 2020 – Nagroda Prezesa Rady Ministrów za dorobek naukowy.
Przypisy
- The Royal Society of Chemistry [online], Royal Society of Chemistry, 13.06.2023 r. [dostęp 21.06.2023 r.]
- Nina E. Wezynfeld i inni, Hierarchical binding of copperII to N-truncated Aβ4-16 peptide, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (4), 2020, s. 470–473, DOI: 10.1039/c9mt00299e, ISSN 1756-591X, PMID: 32236192 [dostęp 21.06.2023 r.]
- Ewelina Stefaniak i inni, The Aggregation Pattern of Aβ1-40 is Altered by the Presence of N-Truncated Aβ4-40 and/or CuII in a Similar Way through Ionic Interactions, „Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)”, 27 (8), 2021, s. 2798–2809, DOI: 10.1002/chem.202004484, ISSN 1521-3765, PMID: 33207022 [dostęp 22.06.2023 r.]
- Jarosław Poznański i inni, Cirrhotic Liver of Liver Transplant Recipients Accumulate Silver and Co-Accumulate Copper, „International Journal of Molecular Sciences”, 22 (4), 2021, s. 1782, DOI: 10.3390/ijms22041782, ISSN 1422-0067, PMID: 33670100, PMCID: PMC7916850 [dostęp 22.06.2023 r.]
- Nina E. Wezynfeld i inni, Aβ5-x Peptides: N-Terminal Truncation Yields Tunable Cu(II) Complexes, „Inorganic Chemistry”, 59 (19), 2020, s. 14000–14011, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.0c01773, ISSN 1520-510X, PMID: 32924459, PMCID: PMC7539298 [dostęp 21.06.2023 r.]
- Ewelina Stefaniak, Wojciech Bal, CuII Binding Properties of N-Truncated Aβ Peptides: In Search of Biological Function, „Inorganic Chemistry”, 58 (20), 2019, s. 13561–13577, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.9b01399, ISSN 1520-510X, PMID: 31304745 [dostęp 21.06.2023 r.]
- Karolina Bossak-Ahmad i inni, Oligopeptides Generated by Neprilysin Degradation of β-Amyloid Have the Highest Cu(II) Affinity in the Whole Aβ Family, „Inorganic Chemistry”, 58 (1), 2019, s. 932–943, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.8b03051, ISSN 1520-510X, PMID: 30582328 [dostęp 21.06.2023 r.]
- Mariusz Mital i inni, Copper Exchange and Redox Activity of a Prototypical 8-Hydroxyquinoline: Implications for Therapeutic Chelation, „Inorganic Chemistry”, 55 (15), 2016, s. 7317–7319, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.6b00832, ISSN 1520-510X, PMID: 27409140 [dostęp 22.06.2023 r.]
- Michal S.M. Shoshan i inni, Selenocysteine containing analogues of Atx1-based peptides protect cells from copper ion toxicity, „Organic & Biomolecular Chemistry”, 14 (29), 2016, s. 6979–6984, DOI: 10.1039/c6ob00849f, ISSN 1477-0539, PMID: 27349676 [dostęp 22.06.2023 r.]
- Izabela Zawisza, Małgorzata Rózga, Wojciech Bal, Affinity of copper and zinc ions to proteins and peptides related to neurodegenerative conditions, „Coordination Chemistry Reviews”, 256, 2012, s. 2297–2307, ISSN 2297-2307 [dostęp 22.06.2023 r.]
- Izabela Zawisza i inni, The impact of synthetic analogs of histidine on copper(II) and nickel(II) coordination properties to an albumin-like peptide, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 139, 2014, s. 1–8, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.05.011, ISSN 1873-3344, PMID: 24950384 [dostęp 22.06.2023 r.]
- M. Jezowska-Bojczuk i inni, DNA and RNA damage by Cu(II)-amikacin complex, „European Journal of Biochemistry”, 269 (22), 2002, s. 5547–5556, DOI: 10.1046/j.1432-1033.2002.03260.x, ISSN 0014-2956, PMID: 12423353 [dostęp 22.06.2023 r.]
- N. E. Wezynfeld i inni, Peptide bond cleavage in the presence of Ni-containing particles, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (5), 2020, s. 649–653, DOI: 10.1039/d0mt00070a, ISSN 1756-591X, PMID: 32393924 [dostęp 21.06.2023 r.]
- E. I. Podobas i inni, Dual catalytic role of the metal ion in nickel-assisted peptide bond hydrolysis, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 136, 2014, s. 107–114, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.03.008, ISSN 1873-3344, PMID: 24726232 [dostęp 21.06.2023 r.]
- M. Rózga, W. Bal, The Cu(II)/Abeta/human serum albumin model of control mechanism for copper-related amyloid neurotoxicity, „Chemical Research in Toxicology”, 23 (2), 2010, s. 298–308, DOI: 10.1021/tx900358j, ISSN 1520-5010, PMID: 19950960 [dostęp 22.06.2023 r.]
- Artur Krezel i inni, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis for protein engineering: reaction conditions and molecular mechanism, „Inorganic Chemistry”, 49 (14), 2010, s. 6636–6645, DOI: 10.1021/ic1005709, ISSN 1520-510X, PMID: 20550138 [dostęp 21.06.2023 r.]
- W. Bal, W. Goch, Numerical Simulations Reveal Randomness of Cu(II) Induced Aβ Peptide Dimerization under Conditions Present in Glutamatergic Synapses, „PLoS One”, 12 (1), 2017, e0170749, DOI: 10.1371/journal.pone.0170749, ISSN 1932-6203, PMID: 28125716, PMCID: PMC5268396 [dostęp 21.06.2023 r.]
- W.W. Bal, M.M. Dyba, H.H. Kozłowski, The impact of the amino-acid sequence on the specificity of copper(II) interactions with peptides having nonco-ordinating side-chains, „Acta Biochimica Polonica”, 44 (3), 1997, s. 467–476, ISSN 0001-527X, PMID: 9511958 [dostęp 22.06.2023 r.]
- W.W. Bal i inni, Multi-metal binding site of serum albumin, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 70 (1), 1998, s. 33–39, DOI: 10.1016/s0162-0134(98)00010-5, ISSN 0162-0134, PMID: 9661286 [dostęp 22.06.2023 r.]
Pozostali ludzie w kategorii "Nauka i edukacja":
Jerzy Pietraszko | Teresa Piórkowska-Ciepierska | Maciej Chorowski | Theodor Rudolph Joseph Nitschke | Adam Manikowski | Friedrich Wimmer (botanik) | Zbigniew Łuc | Caspar Neumann | Max Born | Krzysztof Bracha | Filip Wolański (historyk) | Tomasz Kubikowski | Rafał Czerner | Bohdan Aniszczyk | Jarema Klich | Willy Cohn | Magdalena Pilch | Jan Kosendiak | Cezary Madryas | Bożena SzaynokOceń: Wojciech Bal